endopeptidasi è un tipo di proteasi, un enzima da un gruppo di grandi dimensioni che degrada le proteine. Gli enzimi sono proteine che compongono le reazioni fosse molto più rapido. Le proteine sono costituite da catene di aminoacidi, uniti da legami peptidici. Questo legame collega il carbossile terminale di un amminoacido con il capolinea amino del prossimo. Endopeptidases tagliano i legami peptide degli aminoacidi all'interno della proteina, in contrasto con exopeptidases , che unirà alle estremità della proteina.

Endopeptidases si trovano in tutte le classi di organismi e hanno una vasta gamma di attività biologiche. Essi sono coinvolti nella digestione delle proteine nei prodotti alimentari. Ciò include enzimi della pepsina, tripsina e chimotripsina. Proteasi sono anche coinvolti nella segnalazione cellulare mediante scomposizione altre proteine, come ormoni e anticorpi. Possono cambiare i percorsi o disattivare.

Le proteasi sono di solito prima volta come una molecola più grande che è inattivo. Questo protegge la cellula che sintetizza che venga danneggiato. Una volta che la proteasi è stato consegnato al suo obiettivo, per esempio lo stomaco, un pezzo della molecola è stata rimossa. Questo attiva la proteasi.

A causa della loro miriade di ruoli in funzione cellulare, c'è molto interesse medico in attività endopeptidasi. Un esempio di questo è endopeptidasi prolyl, che si unirà in particolare dopo l'aminoacido prolina. È stata associata a disturbi psicologici, come depressione, mania, e la schizofrenia. Vi è un interesse clinico in prolyl inibitori endopeptidasi come anti-depressivi possibile.

Un altro esempio è endopeptidasi neutrale, che ha molti altri nomi. E 'conosciuto anche come Neprilisina e comune antigene leucemia linfoblastica acuta (CALLA). Questo degrada proteasi piccoli peptidi secreti, tra cui il peptide, che è stato implicato come causa della malattia di Alzheimer, e molti importanti peptidi segnale. Endopeptidasi Neutral è talvolta utilizzato come marcatore del cancro, ma il suo ruolo nel cancro non è chiaro. Inibitori sono stati sviluppati per un aiuto nella riduzione del dolore e il controllo della pressione sanguigna alta.

La endopeptidases sono collocati in famiglie diverse, a seconda della struttura del loro sito attivo e le condizioni che preferiscono. Ci sono serina proteasi, che hanno l'aminoacido serina al loro sito attivo. Membri di questa famiglia sono il digestivo proteasi tripsina e chimotripsina, insieme con endopeptidasi prolyl. Un inibitore usato frequentemente nei laboratori di ricerca biochimica è il phenylmethanesulfonylflouride composti altamente tossici (PMSF). E 'usato durante l'isolamento e la purificazione di proteine di inibire l'attività serina-proteasi, che può degradare la proteina viene purificata.

cisteina proteasi sono un gruppo di zolfo al loro sito attivo e sono comuni nel settore. Questi enzimi si trovano in tenera la carne. Papaina è un esempio di tale endopeptidasi ed è usato per trattare le punture di api e vespe.

Il sito attivo della proteasi aspartico contiene generalmente due gruppi di aspartato. Metalloendopeptidases richiedono un cofattore di metallo per l'attività. Endopeptidases neutri sono parte di questa famiglia, che richiedono lo zinco per l'attività.