zimogeno è il precursore inattivo di un enzima. La molecola è composta di aminoacidi legate insieme in un peptide. Quando il zimogeno è in presenza di un enzima specificamente progettato per peptidi di degradazione, chiamato proteasi, alcuni aminoacidi vengono rimossi. Questo rende la scissione zimogeno un enzima funzionale, cambiando la forma del peptide e che costituiscono il sito attivo in cui l'azione enzimatica si verificherà. Per questo motivo, uno zimogeno è anche chiamato proenzyme.

Il sito attivo è l'elemento chiave di un enzima. E 'il luogo in cui la molecola che l'enzima agisce su, chiamato substrato, si lega e subisce trasformazioni chimiche. Un sito attivo dell'enzima e la funzione complessiva dipende dalla forma dell'enzima. Ciò è determinato da quattro livelli strutturali.

La struttura primaria di un enzima è semplicemente la sequenza degli amminoacidi. La struttura secondaria rappresenta il modo in cui il peptide pieghe e torsioni su se stessa a causa di interazioni tra gli amminoacidi. Strutture secondarie sono coil-come eliche alfa e beta fogli di pieghe, che ricordano le pieghe della fisarmonica.

La struttura terziaria descrive il ripiegamento generale del peptide intero, con le strutture secondarie ripiegamento su se stessi per formare una palla globulare, la conformazione attiva della proteina. Alcune proteine hanno una struttura quaternaria che descrive come due o più peptidi si combinano per formare un complesso proteico. Per esempio, l'emoglobina, che trasporta l'ossigeno nel sangue, è composto da quattro peptidi singoli che sono collegati a creare una molecola funzionale.

Il corpo secerne tipicamente zimogeni piuttosto che enzimi attivi perché possono essere immagazzinati e trasportati in modo sicuro senza danni ai tessuti circostanti, e rilasciato quando le condizioni sono favorevoli per l'attività ottimale. Ad esempio, pepsinogeno viene secreto nello stomaco e spaccati di formare pepsina, un enzima che scompone le proteine ingerite come cibo. Le condizioni fortemente acide dello stomaco effettivamente indurre scissione del pepsinogeno e promuove l'attività della pepsina. Una volta che si sposta la digestione per l'intestino tenue, tuttavia, il drastico cambiamento di pH inattiva pepsina e due zimogeni più vengono rilasciati.

Chymotrysinogen e tripsinogeno, anche proteine enzimi, sono componenti chiave della succhi digestivi rilasciato dal pancreas. Che passano attraverso il dotto pancreatico nel duodeno del piccolo intestino, dove essi sono spaccati nel loro forme attive. Liberando zimogeni invece del attiva gli enzimi chimotripsina e tripsina, il pancreas evita di auto-digestione.

zimogeni altri organi sono di protrombina e fibrinogeno, entrambi essenziali per la formazione del coagulo. Entrambi esistono come le proteine del plasma. Quando sono necessarie per arginare la perdita di sangue a causa di danni ai tessuti, questi zimogeni sono facilmente disponibili, non hanno arrecato alcun danno al sistema circolatorio in cui sono memorizzati.