All'interno del sistema digestivo, ci sono molti diversi enzimi che rompono le molecole degli alimenti. Ciascuno di questi enzimi è un ruolo diverso e alcuni agire solo in un organo specifico in condizioni particolari. La maggior parte della digestione avviene all'interno del piccolo intestino da un gran numero di enzimi diversi. La digestione delle proteine è un esempio di un processo complesso che si svolge in diversi organi da vari gruppi di enzimi. Exopeptidases sono un gruppo di enzimi coinvolti nella digestione delle proteine complete.

La digestione di una molecola proteica è molto specifico, come gli enzimi coinvolti solo rompere i legami accanto alcuni aminoacidi trovati all'interno della catena peptidica. Quando un legame peptidico si forma, è sempre tra la fine di un amino aminoacidi e la fine carbossilico di un altro. Quando la sequenza di aminoacidi è data per una catena di particolare peptide, o proteine, è di solito leggere dalla fine amino, terminale di N, per l'acido ultimo amino, che ha un carbossile libero, o al terminal C. Inizialmente, anche se la proteina è stata suddivisa, molto pochi gli aminoacidi sono prodotte.

Le proteine sono molecole di grandi dimensioni e la loro digestione ha un certo numero di passi, a partire nello stomaco da pepsina, uno dei tre endopeptidases. Una volta che il parzialmente digerito proteine passare dallo stomaco all'intestino tenue, le altre due endopeptidases, tripsina e chimotripsina, continuano ad abbattere le proteine. Questi tre enzimi dividere i lunghi filamenti peptide che compongono le proteine in varie lunghezze. Endopeptidases sono così chiamati perché rompere i legami peptide trovato all'interno della proteina.

Per completare il processo di digestione per la produzione di singoli aminoacidi da una catena proteica, uno exopeptidase è necessaria. Ogni exopeptidase rompe il legame tra la fine degli aminoacidi e il resto della catena. Ci sono diversi exopeptidases diversi, ognuno dei quali ha una modalità altamente specifici di azione. Dove l'aminoacido è unito al resto della catena peptidica e che gli amminoacidi sono uniti insieme gioca un ruolo nel determinare quali exopeptidase romperà il legame.

Carbossipeptidasi è un exopeptidase che rompe il legame tra il penultimo e l'ultimo amino acido alla fine terminal C. Un altro exopeptidase, aminopeptidasi, svolge la stessa azione, ma alla fine terminale N. Exopeptidases altro, chiamato dipeptidases, si rompono le coppie particolare di aminoacidi. Per esempio, uno dipeptidasi solo rompere il legame tra un glicina collegato con una leucina. Un altro dipeptidasi agirà solo su un legame peptidico tra due aminoacidi glicina collegati tra loro.